Peptide gehört zu den Themen, bei denen die Details mehr zählen als die Schlagzeilen. Diese Seite bündelt Hintergrund, Wirkmechanismen und die praktischen Punkte, die am häufigsten gefragt werden.
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Besonders große Polytänchromosomen finden sich in den Speicheldrüsen der Larven mancher Insektenarten wie der Zuckmücke (Chironomus sp.), von der sie Balbiani 1881 erstmals beschrieb. Am Hamburger Botanischen Institut gelang Emil Heitz und Hans Bauer 1933 mit der Gartenhaarmücke der Nachweis: Die riesigen „Kernschleifen“ in den übergroßen Zellkernen sind tatsächlich 1n = 5 Chromosomen. In der Zytogenetik fanden die 1n = 4 Polytänchromosomen der Taufliege Drosophila melanogaster besondere Aufmerksamkeit. Bei Drosophila-Arten und anderen Zweiflüglern kommen polytäne Chromosomen in Zellkernen auch anderer Gewebe vor (z. B. Borstenbildungszellen, Malpighi-Gefäßzellen, Nährzellen des Ovars). In Spinndrüsen von Insektenlarven kurz vor und während der Verpuppung findet man ebenfalls polytäne Chromosomen. Die Gene, die für die Seidenproteine kodieren, sind dort wegen der sehr hohen Transkriptionsrate als Balbiani-Ringe zu identifizieren. Riesenchromosomen treten auch bei Springschwänzen (Collembola), bei Wimpertierchen (Ciliophora) und bei einigen Pflanzen in den Suspensorzellen auf. Beim Menschen ermöglichen Trophoblasten-Kerne mit polytänen Chromosomen die Implantation in die Gebärmutter am Beginn einer Schwangerschaft.
Quellen: de.wikipedia.org
== Literatur == Dietrich Ribbert: Die Polytänchromosomen der Borstenbildungszellen von Calliphora erythrocephala. In: Chromosoma. Band 21, Nr. 3. Springer, 1967, S. 296–344. Wolfgang Beermann: Riesenchromosomen. Springer, Wien 1962, DNB 450303888. I. F. Zhimulev, E. S. Belyaeva, V. F. Semeshin, D. E. Koryakov, S. A. Demakov, O. V. Demakova, G. V. Pokholkova, E. N. Andreyeva: Polytene Chromosomes: 70 Years of Genetic Research. In: International Review of Cytology. Band 241. Academic Press, 2004, S. 203–275, doi:10.1016/S0074-7696(04)41004-3. Igor F. Zhimulev, Dmitry E. Koryakov: Polytene chromosomes. In: Wiley Online. 2009, doi:10.1002/9780470015902.a0001183.pub2. Die Variabilität der Chromosomen. In: Jochen Graw: Genetik. 5. Auflage. Springer, Dordrecht / Heidelberg 2010, ISBN 978-3-642-04998-9, S. 249 ff. B. M. Stormo, D. T. Fox: Polyteny: still a giant player in chromosome research. In: Chromosome research : an international journal on the molecular, supramolecular and evolutionary aspects of chromosome biology. Band 25, Nummer 3–4, 10 2017, S. 201–214, doi:10.1007/s10577-017-9562-z, PMID 28779272, PMC 5768140 (freier Volltext) (Review). T. D. Kolesnikova, F. P. Goncharov, I. F. Zhimulev: Similarity in replication timing between polytene and diploid cells is associated with the organization of the Drosophila genome. In: PLOS ONE. Band 13, Nummer 4, 2018, S. e0195207, doi:10.1371/journal.pone.0195207, PMID 29659604, PMC 5902040 (freier Volltext).
Quellen: de.wikipedia.org
Tatyana D Kolesnikova: Banding pattern of polytene chromosomes as a representation of universal principles of chromatin organization into topological domains. In: Biochemistry (Moscow) 83, 4, 2018: 338–349 (PDF).
Quellen: de.wikipedia.org
Porine sind porenformende, unspezifische Transmembranproteine in der äußeren Membran von gramnegativen Bakterien, Chloroplasten und Mitochondrien. Sie dienen dem Stoffaustausch durch die Membran hindurch. Sie wurden entdeckt und benannt von Hiroshi Nikaidō. Es herrscht bei allen Porinen ein übereinstimmendes Konstruktionsprinzip vor: Sie bestehen aus einer Kette von 300–420 Aminosäuren, die zu einem 16- oder 18-strängigen antiparallelen β-Fass gefaltet ist (16 oder 18 Stränge bilden ein β-Faltblatt). Die Wandung der Pore ist sehr dünn; sie besitzt nur die Stärke einer Aminosäure. Im Innern des Porins befindet sich eine Engstelle mit einigen ionisierbaren Aminosäuren, an der die Durchlasseigenschaften der Pore festgelegt werden. Wenn man die Porine unterschiedlicher Arten untersucht, stellt man fest, dass sie sich in etlichen Strukturmerkmalen ähneln. Dies deutet auf Homologie und kann als Beleg dafür herangezogen werden, dass es sich bei den Porinen um sehr konservative Proteine handelt, die sich im Verlauf der Evolution nur wenig verändert haben. Mitochondriales Porin (Ø ~4 nm) liegt in der äußeren mitochondrialen Membran und ermöglicht die freie Diffusion von Molekülen bis etwa 5000 Da. Es wird auch als VDAC (voltage-dependent anion channel) bezeichnet, da es den geregelten Durchtritt von anionischen Molekülen wie Chlorid, Phosphat oder Nukleotiden erlaubt.
Quellen: de.wikipedia.org
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